Teil 1: Spektroskopie · Kapitel 5 · NMR-Spektroskopie

NMR-Spektroskopie

NMR ist im Schrader-Teil vor allem Prinzipien- und Strukturarbeit. Du musst nicht wie in organischer Chemie jedes Spektrum perfekt lösen, aber du sollst erklären können, warum Signale entstehen und welche Information sie tragen.

Kernspin Und Resonanz

Protonen und Neutronen besitzen Spin. Atomkerne mit Gesamtkernspin (I\neq0) sind NMR-aktiv. Für (I=1/2) gibt es zwei Zustände im Magnetfeld. Ohne äußeres Magnetfeld sind sie energetisch gleich; im Feld (B_0) spalten sie auf.

Für den Energieabstand gilt:

und daraus:

(\gamma) ist das gyromagnetische Verhältnis und kernspezifisch. Deshalb haben verschiedene Kerne im gleichen Magnetfeld unterschiedliche Resonanzfrequenzen.

Wichtige Kerne:

Warum NMR Schwach Ist

Die Energiedifferenzen sind sehr klein. In der Vorlesung steht als Beispiel: ¹H bei (B_0=4,69) T hat etwa 200 MHz und nur ca. (0,08) J/mol Energieabstand. Das ist winzig gegenüber (RT) bei Raumtemperatur. Deshalb ist der Besetzungsunterschied klein und NMR relativ unempfindlich.

Konsequenz: starke Magnete, viele Scans, gute Probenkonzentration und saubere Proben sind wichtig.

Messprinzip: Puls, FID, Fourier

Ein NMR-Gerät arbeitet heute typischerweise gepulst. Ein Radiowellenpuls kippt die Magnetisierung aus dem Gleichgewicht. Beim Zurückpräzedieren induziert sie in der Empfangsspule ein zeitabhängiges Signal: den Free Induction Decay (FID).

Der FID liegt in der Zeitdomäne. Per Fourier-Transformation wird daraus das Frequenzspektrum.

Merksatz für Klausurfragen zu FT-NMR/FT-IR: Beide messen zunächst ein zeit-/wegabhängiges Signal und gewinnen das Spektrum durch Fourier-Transformation. Die physikalische Wechselwirkung ist aber völlig verschieden.

Chemische Verschiebung

Elektronen schirmen Kerne vom äußeren Magnetfeld ab. Je nach chemischer Umgebung ändert sich die lokale Feldstärke am Kern, also die Resonanzfrequenz. Damit entsteht die chemische Verschiebung.

Die ppm-Skala macht Spektren vergleichbar:

Im Kurs wird TMS als Referenz genannt. Typischer Bereich:

• ¹H-NMR: etwa 0-12 ppm;
• ¹³C-NMR: etwa 0-220 ppm.

Umrechnung in Hz:

Beispiel: 10 ppm auf einem 300-MHz-Gerät sind 3000 Hz. Auf einem 90-MHz-Gerät sind es 900 Hz. Die ppm-Lage bleibt gleich, die Hz-Trennung wird größer.

Spektreninformation

Für einfache ¹H-NMR-Interpretation:

• Anzahl der Signale: wie viele unterschiedliche Protonenumgebungen?
• Chemische Verschiebung: welche Nachbarschaft/Elektronenziehung?
• Integral: wie viele Protonen relativ zueinander?
• Multiplett: wie viele benachbarte, magnetisch nicht äquivalente Protonen?
• Kopplungskonstante (J): Abstand der Linien in Hz, nicht ppm.

Die einfache n+1-Regel gilt nur näherungsweise für (n) äquivalente Nachbarprotonen. Sie bricht bei komplexen Kopplungen, überlappenden Signalen oder nicht erster Ordnung auf.

13C, Heterokerne Und 2D

¹³C-NMR ist weniger empfindlich, weil ¹³C selten ist und weniger starkes Signal liefert. Dafür ist der chemische Verschiebungsbereich groß und sehr strukturinformativ. Heteronukleare Kopplungen, z.B. ¹H-¹³C oder ¹H-¹⁵N, sind Grundlage vieler 2D-Experimente. Im Schrader-Kurs reicht meist: 2D-NMR korreliert Kerne und hilft bei Struktur/Dynamik, ist aber methodisch komplexer.

Stärken Und Grenzen

Stärken:

• zerstörungsarme Strukturinformation;
• quantitative Integrale bei geeigneter Messung;
• Dynamik und Wechselwirkungen über Relaxationszeiten;
• Anwendungen von kleinen Molekülen bis Proteinen und MRT.

Grenzen:

• geringere Sensitivität als UV/Vis, Fluoreszenz oder MS;
• teure starke Magnete und Sicherheitsaspekte;
• Probenmenge, Lösungsmittel, Referenz und Reinheit wichtig;
• Spektren großer Biomoleküle können komplex werden.

Klausurantwort: Wenn gefragt wird, warum NMR trotzdem genutzt wird, betone die direkte Strukturinformation. Wenn gefragt wird, warum es nicht immer genutzt wird, betone Sensitivität, Aufwand und Magnetfeldtechnik.