Formeln & Glossar

67 Einträge

IBA-Prüfungsgewichtung

Ca. 60 % Spektroskopie und 40 % Trennmethoden, Zeit frei über 2 Stunden.K1 · Prüfungsprofil und Lernstrategie

Spektroskopie-Hilfsmittel

2 DIN-A4-Seiten handschriftliche, eigenständig erstellte Zusammenfassung; Periodensystem wird gestellt; Taschenrechner und Lineal/Geodreieck sind sinnvoll.K1 · Prüfungsprofil und Lernstrategie

IR-Spektroskopie

Regt Molekülschwingungen/Rotationen an. Sichtbar sind Schwingungen, bei denen sich das Dipolmoment ändert.K2 · Spektroskopie auf einen Blick

UV/Vis-Spektroskopie

Regt elektronische Übergänge an; relevant bei π-Systemen, Aromaten, Farbstoffen, Chromophoren und Metallkomplexen.K2 · Spektroskopie auf einen Blick

NMR

Regt Kernspinübergänge im Magnetfeld an. Die Energieabstände sind sehr klein; Auswertung über ppm, Integration und Kopplung.K2 · Spektroskopie auf einen Blick

Massenspektrometrie

Keine elektromagnetische Absorption: Moleküle müssen ionisiert werden und werden nach m/z analysiert.K2 · Spektroskopie auf einen Blick

Spektroskopie-Formelblatt

Nur 2 DIN-A4-Seiten, handschriftlich/eigenständig, mit Name und Datum. Priorität: Umrechnungen, Lambert-Beer, NMR ppm, MS m/z, Auflösung.K2 · Spektroskopie auf einen Blick

Lambert-Beer

$A=\\log(I_0/I)=\\varepsilon c d$. Für Quantifizierung: Blindwert, Kalibrierbereich, passende Wellenlänge, saubere Küvette.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

Absorbanz 2

A=2 bedeutet T=10^-2=1 % Transmission. Kleine Intensität am Detektor: Fehler und Nichtlinearität werden wichtiger.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

Chromophor

Strukturelement, das Licht absorbiert: π-Systeme, Aromaten, konjugierte Doppelbindungen, Farbstoffe, Metallkomplexe.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

Protein bei 200/280/500 nm

200 nm: Peptidbindung, empfindlich aber unspezifisch. 280 nm: Trp/Tyr/Phe, proteinspezifischer. 500 nm: Farbstoffe/prosthetische Gruppen.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

Stokes-Verschiebung

Emission bei längerer Wellenlänge als Anregung, weil vor der Emission Energie strahlungslos verloren geht.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

Quenching

Abnahme der Fluoreszenz durch Energie- oder Elektronentransfer, Kollisionen, Sauerstoff, Nähe zu Quenchern oder ungünstige Matrix.K3 · UV/Vis und Fluoreszenz

IR-Aktivität

Eine Schwingung erscheint im IR-Spektrum, wenn sich das Dipolmoment während der Schwingung ändert.K4 · Infrarotspektroskopie

Schwingungsfreiheitsgrade

Nichtlineare Moleküle: 3N-6. Lineare Moleküle: 3N-5.K4 · Infrarotspektroskopie

Wellenzahl

$\\tilde\\nu=1/\\lambda$; praktisch: $\\lambda[\\mu m]=10^4/\\tilde\\nu[cm^{-1}]$.K4 · Infrarotspektroskopie

Breite IR-Banden

O-H/N-H-Banden werden durch Wasserstoffbrücken und Verteilung ähnlicher Bindungsumgebungen breit.K4 · Infrarotspektroskopie

ATR

Attenuated Total Reflection: Probe liegt auf Kristall; evaneszentes Feld dringt nur oberflächennah ein. Schnell, wenig Probenvorbereitung.K4 · Infrarotspektroskopie

IR vs. Raman

IR braucht Dipolmomentänderung, Raman Polarisierbarkeitsänderung. Beide liefern komplementäre Schwingungsinformation.K4 · Infrarotspektroskopie

NMR-aktive Kerne

Kerne mit Kernspin I≠0. Gerade Protonen- und Neutronenzahl ergibt häufig I=0, z.B. 12C und 16O.K5 · NMR-Spektroskopie

Resonanzfrequenz

$\\nu_{res}=\\gamma B_0/(2\\pi)$. Höheres Magnetfeld gibt höhere Resonanzfrequenz und bessere spektrale Trennung in Hz.K5 · NMR-Spektroskopie

ppm

Geräteunabhängige relative Verschiebung: gleiche ppm-Lage, aber größere Hz-Abstände bei höherem MHz-Gerät.K5 · NMR-Spektroskopie

Multipletts

Entstehen durch Spin-Spin-Kopplung mit benachbarten, magnetisch nicht äquivalenten Kernen. n Nachbarprotonen ergeben näherungsweise n+1 Linien.K5 · NMR-Spektroskopie

FID und Fourier-Transformation

Das NMR-Zeitsignal enthält Frequenzinformationen. Fourier-Transformation erzeugt das Spektrum.K5 · NMR-Spektroskopie

NMR-Nachteile

Relativ geringe Sensitivität, teure starke Magnete, Probenmenge/Reinheit wichtig; dafür sehr struktur- und dynamikinformativ.K5 · NMR-Spektroskopie

MS-Aufbau

Ionenquelle, m/z-Analysator, Detektor, Vakuum, Signal-/Datenverarbeitung.K6 · Massenspektrometrie

ESI-MS

Weiche Ionisation aus Lösung bei Atmosphärendruck; Biomoleküle erscheinen oft mehrfach geladen.K6 · Massenspektrometrie

MALDI-MS

Matrix absorbiert Laserenergie, unterstützt Desorption/Ionisation und schützt den Analyten; häufig einfach geladene Ionen.K6 · Massenspektrometrie

Positive ESI-Ionen

$m/z=(M+z m_H)/z$. Umgestellt: $M=z(m/z)-z m_H$.K6 · Massenspektrometrie

Isotopenabstand

Innerhalb eines Ladungszustands gilt näherungsweise Δ(m/z)=1/z. Abstand 0,2 bedeutet z=5.K6 · Massenspektrometrie

MS-Auflösung

$R=m/\\Delta m$, häufig mit FWHM. Hohe Auflösung trennt nahe Isotopen-/Massenpeaks.K6 · Massenspektrometrie

AAS

Freie Atome absorbieren elementspezifische Linien. Signal wird über Standards/Kalibrierung in Konzentration übersetzt.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

Hohlkathodenlampe

Elementspezifische Linienquelle für AAS; Kathodenmaterial enthält das zu bestimmende Element.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

AES/OES

Atome/Ionen werden angeregt und emittieren Licht beim Rückfall. ICP-OES nutzt Plasma als Anregungsquelle.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

ICP-MS

Plasma erzeugt Ionen; Massenspektrometer misst elementspezifische m/z. Sehr empfindlich, multi-elementfähig.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

Kalibrierung

Zusammenhang zwischen Messsignal und bekannter Größe/Konzentration herstellen.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

Validierung

Nachweis, dass eine Methode für den vorgesehenen Zweck geeignet ist.K7 · AAS, Elementanalytik und Qualitätssicherung

Retentionsfaktor k

$k=(t_R-t_0)/t_0$. Er beschreibt, wie lange ein Analyt relativ zur Totzeit in der stationären Phase zurückgehalten wird.K8 · Chromatographie-Grundlagen

Relative Retention α

$\\alpha=k_2/k_1$ für zwei Peaks mit k2 größer k1. Selektivität verändert die Peakabstände und wirkt besonders stark auf die Auflösung.K8 · Chromatographie-Grundlagen

Chromatographische Auflösung

$R_s=2(t_{R2}-t_{R1})/(w_1+w_2)$. R≈1,5 bedeutet meist Basislinientrennung.K8 · Chromatographie-Grundlagen

Theoretische Böden

N beschreibt Säuleneffizienz: große N und kleine H bedeuten schmale Peaks und bessere Detektion.K8 · Chromatographie-Grundlagen

Van-Deemter

$H=A+B/u+C u$. A: Eddy-Diffusion, B: Längsdiffusion, C: Stofftransport.K8 · Chromatographie-Grundlagen

Tailing

Später auslaufender Peakschwanz, oft durch starke Adsorptionsstellen, Silanolgruppen, Totvolumina oder gealterte/schlecht gepackte Säulen.K8 · Chromatographie-Grundlagen

RP-HPLC

Unpolare stationäre Phase, relativ polare mobile Phase. Unpolare/hydrophobe Analyten werden stärker zurückgehalten.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

Gradientenbetrieb

Zeitlich veränderte mobile Phase; spät eluierende Peaks werden beschleunigt und oft schmaler. Niederdruckgradient: einfacher/träger; Hochdruckgradient: schneller/teurer.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

RI-Detektor

Universell und zerstörungsfrei, aber ca. 1000-fach unempfindlicher als UV/VIS und für Gradienten ungeeignet.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

DAD

Diodenarray-Detektor: gesamtes UV/VIS-Spektrum pro Peak, hilfreich für Peakreinheit/Identifikation.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

Ionenchromatographie

Trennt Anionen oder Kationen über Ionenaustausch; Detektion häufig über Leitfähigkeit mit Suppression.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

Suppressor

Senkt Eluenten-Hintergrundleitfähigkeit und erhöht Analytleitfähigkeit; Nachteil: zusätzliches Volumen/Regeneration.K9 · HPLC, RP und Ionenchromatographie

GC-Eignung

Analyt muss flüchtig/verdampfbar und thermisch stabil sein; sonst HPLC oder Derivatisierung.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

FID

Flammenionisationsdetektor; sehr gut für viele organische Verbindungen, stoffstromabhängig und destruktiv.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

ECD

Elektronenauffangdetektor; besonders empfindlich für elektronegative Gruppen, z.B. Halogene und Nitrogruppen.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

WLD/TCD

Wärmeleitfähigkeitsdetektor; universell, konzentrationsabhängig, zerstörungsfrei, aber weniger empfindlich.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

Headspace

Probe wird im Vial temperiert; flüchtige Analyten werden aus dem Gasraum injiziert. Gut für volatile Stoffe aus Matrix.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

Temperaturprogramm

Steigende Ofentemperatur beschleunigt hochsiedende Komponenten, verkürzt Laufzeit und reduziert späte Peakverbreiterung.K10 · GC, Detektoren und Probenaufgabe

Isoelektrische Fokussierung

Trennung nach isoelektrischem Punkt pI im stabilen pH-Gradienten; am pI ist die Nettoladung null.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

SDS-PAGE

SDS denaturiert Proteine und gibt ähnliches Masse-zu-Ladungs-Verhältnis. Trennung dann vor allem nach Molekülmasse.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

GPC/SEC

Größenausschluss: große Moleküle eluieren früher, weil sie weniger Porenvolumen nutzen.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

HIC

Hydrophobe Interaktionschromatographie: hohe Salzkonzentration fördert Bindung nativer Proteine; sinkendes Salz eluiert.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

IMAC

His-tag-Proteine binden an immobilisierte Metallionen, z.B. Ni2+; Elution mit Imidazol, pH-Absenkung oder EDTA.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

Kapillarelektrophorese

Trennung nach elektrophoretischer Mobilität in Kapillare; EOF transportiert auch neutrale und negative Analyten zur Kathode.K11 · Proteinanalytik und elektrophoretische Trennungen

Externer Standard

Standard und Probe getrennt messen. Bei Einpunktkalibration: cProbe=AProbe/(AStd/cStd).K12 · Quantifizierung und Klausurtraining

Interner Standard

Bekannte Menge ähnlicher Substanz zur Probe; kompensiert Aufarbeitung/Injektion über Signalverhältnis.K12 · Quantifizierung und Klausurtraining

RRF

Relative Response Factor korrigiert unterschiedliche Detektorempfindlichkeit von Analyt und internem Standard.K12 · Quantifizierung und Klausurtraining

Standardaddition

Probe wird mit bekannter Analytmenge aufgestockt; besonders bei Matrixeffekten.K12 · Quantifizierung und Klausurtraining

100%-Verfahren

Reinheit aus Peakflächenanteil, ohne Kalibrierung. Nur sinnvoll, wenn Response aller Komponenten vergleichbar ist.K12 · Quantifizierung und Klausurtraining

TOC

Gesamtorganischer Kohlenstoff. Beiträge bekannter Stoffe über C-Anzahl und Molmasse in C-Massenkonzentration umrechnen.K12 · Quantifizierung und Klausurtraining